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Ponte a prueba: enzimas

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Sobre esta actividad

¿Cuánto sabes sobre las enzimas? ¡Seguro que estás por "enzima" de la media!

Creada por

España

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Ponte a prueba: enzimas
 

Ponte a prueba: enzimasVersión en línea

¿Cuánto sabes sobre las enzimas? ¡Seguro que estás por "enzima" de la media!

por Friquímicas Academia
1

La reacción de la imagen:

2

¿Cuál de las siguientes características sobre las enzimas es INCORRECTA?

3

El orden correcto en una reacción enzimática es:

4

La mayor parte de las enzimas está formada por:

5

Una característica fundamental de las enzimas es su especificidad. Esto significa que:

6

Según el modelo de ajuste inducido:

7

¿Cuál de los siguientes factores puede afectar a la actividad enzimática?

8

Si se aumenta progresivamente la concentración de sustrato manteniendo constante la cantidad de enzima, la velocidad de reacción:

9

Una enzima presenta una actividad máxima a pH 7. Si el medio pasa a pH 2, es esperable que:

10

Un inhibidor competitivo:

11

¿Qué es un cofactor?

12

La imagen muestra:

Explicación

Es una reacción endotérmica, donde los reactivos tienen una energía inferior a la de los productos. Se absorbe energía para darse la reacción

Las enzimas no pueden modificar la entalpía de una reacción. Si en la reacción se liberan 50 KJ (exotérmica), se liberará la misma cantidad de energía en presencia o no de una enzima

El orden correcto del proceso es: E + S → [E-S] → [E-P] → E + P; primero reaccionan enzima y sustrato, se forma el complejo enzima-sustrato; se da la reacción y se obtiene el producto formándose el complejo enzima-producto, y finalmente se liberan los productos y la enzima

Las enzimas están formadas una parte proteica (apoenzima)

Las enzimas son específicas porque solo se unen a un sustrato en concreto para llevar a cabo una reacción concreta

El centro activo no es rígido, sino que al aproximarse el sustrato la enzima cambia ligeramente su forma para adaptarse a él, igual que una mano al ponerle un guante.

La temperatura, el pH y la cantidad de sustrato afectan a la velocidad de las reacciones enzimáticas y a su actividad

Aumentará hasta alcanzarse el punto de saturación, donde todos los centros activos de las enzimas estarán ocupados con moléculas de sustrato y no podrá aumentarse más la velocidad del proceso

La enzima puede perder actividad, disminuyendo la velocidad de la reacción, e incluso pudiéndose desnaturalizar la enzima si el cambio en el pH es muy extremo o persiste en el tiempo

El inhibidor competitivo es similar estructuralmente al sustrato, y se une al centro activo de la enzima, haciendo que el sustrato no pueda unirse

Es la parte no proteica de una holoenzima; indispensable para llevar a cabo el proceso enzimático

La molécula 1 es un inhibidor competitivo, puesto que se une al centro activo de la enzima. La molécula 2 es un inhibidor no competitivo, por unirse a un centro alostérico y generar un cambio de conformación en el centro activo de la enzima

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