Enzimas: Verdadero o Falso (Grupo 6)

Sí o No

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Quiz de Biocatalizadores, Cinética y Cofactores Enzimáticos.

Creada por

Juliana Teresa De la Cruz Valentín

República Dominicana

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#	Jugador	Acierto	tiempo
1	Fidel Enrique Cuevas Encarnación 31 de Marzo de 2026	% 50	00:17

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Enzimas: Verdadero o Falso (Grupo 6)Versión en línea Quiz de Biocatalizadores, Cinética y Cofactores Enzimáticos. por Juliana Teresa De la Cruz Valentín 1 Las enzimas pueden funcionar como biocatalizadores sin necesidad de cofactores. Sí No 2 Se denomina apoenzima a la parte de la proteína que está completa y activa, incluyendo ya a su cofactor o grupo prostético necesario para trabajar. Sí No 3 Una encima con un valor de Km muy bajo indica que tiene una alta afinidad por su sustrato, ya que se satura con poca cantidad de este. Sí No 4 El centro activo de una enzima es una región pequeña y tridimensional que ocupa solo una parte mínima del volumen total de la proteína. Sí No 5 ¿El modelo de "Ajuste inducido" sugiere que el sitio activo tiene una forma rígida y complementaria al sustrato antes de la unión? Sí No 6 La velocidad inicial de una reacción enzimática se describe con la ecuación de Michaelis-Menten. Sí No 7 Durante la catálisis, la enzima y el sustrato se unen temporalmente para formar un complejo. Al terminar la reacción la enzima se consume y desaparece junto con el producto. Sí No 8 La encima lactato deshidrogenasa (LDH) es autosuficiente y no requiere de ninguna coenzima derivada de vitaminas para transformar el piruvato. Sí No 9 Un cambio brusco en el pH del medio puede inactivar una enzima debido a que altera el estado de ionización de los aminoácidos en el centro activo, perdiendo su capacidad de unión. Sí No 10 La mayoría de las enzimas en el ser humano alcanzan su punto máximo de eficiencia catalítica cuando la temperatura ronda los 37° C. Sí No

Enzimas: Verdadero o Falso (Grupo 6)Versión en línea

Quiz de Biocatalizadores, Cinética y Cofactores Enzimáticos.

por Juliana Teresa De la Cruz Valentín

Las enzimas pueden funcionar como biocatalizadores sin necesidad de cofactores.

Sí

Se denomina apoenzima a la parte de la proteína que está completa y activa, incluyendo ya a su cofactor o grupo prostético necesario para trabajar.

Sí

Una encima con un valor de Km muy bajo indica que tiene una alta afinidad por su sustrato, ya que se satura con poca cantidad de este.

Sí

El centro activo de una enzima es una región pequeña y tridimensional que ocupa solo una parte mínima del volumen total de la proteína.

Sí

¿El modelo de "Ajuste inducido" sugiere que el sitio activo tiene una forma rígida y complementaria al sustrato antes de la unión?

Sí

La velocidad inicial de una reacción enzimática se describe con la ecuación de Michaelis-Menten.

Sí

Durante la catálisis, la enzima y el sustrato se unen temporalmente para formar un complejo. Al terminar la reacción la enzima se consume y desaparece junto con el producto.

Sí

La encima lactato deshidrogenasa (LDH) es autosuficiente y no requiere de ninguna coenzima derivada de vitaminas para transformar el piruvato.

Sí

Un cambio brusco en el pH del medio puede inactivar una enzima debido a que altera el estado de ionización de los aminoácidos en el centro activo, perdiendo su capacidad de unión.

Sí

La mayoría de las enzimas en el ser humano alcanzan su punto máximo de eficiencia catalítica cuando la temperatura ronda los 37° C.

Sí

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por Juliana Teresa De la Cruz Valentín

Las enzimas pueden funcionar como biocatalizadores sin necesidad de cofactores.

Se denomina apoenzima a la parte de la proteína que está completa y activa, incluyendo ya a su cofactor o grupo prostético necesario para trabajar.

Una encima con un valor de Km muy bajo indica que tiene una alta afinidad por su sustrato, ya que se satura con poca cantidad de este.

El centro activo de una enzima es una región pequeña y tridimensional que ocupa solo una parte mínima del volumen total de la proteína.

¿El modelo de "Ajuste inducido" sugiere que el sitio activo tiene una forma rígida y complementaria al sustrato antes de la unión?

La velocidad inicial de una reacción enzimática se describe con la ecuación de Michaelis-Menten.

Durante la catálisis, la enzima y el sustrato se unen temporalmente para formar un complejo. Al terminar la reacción la enzima se consume y desaparece junto con el producto.

La encima lactato deshidrogenasa (LDH) es autosuficiente y no requiere de ninguna coenzima derivada de vitaminas para transformar el piruvato.

Un cambio brusco en el pH del medio puede inactivar una enzima debido a que altera el estado de ionización de los aminoácidos en el centro activo, perdiendo su capacidad de unión.

La mayoría de las enzimas en el ser humano alcanzan su punto máximo de eficiencia catalítica cuando la temperatura ronda los 37° C.

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	Anónimo	%
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