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Enzimas
 

EnzimasVersión en línea

Bioquímica

por Valentina
1

El sitio activo de una enzima es el único lugar donde puede ocurrir la catálisis.

2

La constante de Michaelis (K_m) es inversamente proporcional a la afinidad de la enzima por su sustrato.

3

La unión del sustrato a la enzima siempre resulta en un estado de transición más estable?.

4

La catálisis por tensión inducida (ajuste inducido) permite que la enzima cambie su conformación después de unirse al sustrato.

5

La especificidad de una enzima se explica completamente por el modelo de "llave y cerradura"?.

6

Los inhibidores competitivos se unen al sitio activo de la enzima, impidiendo la unión del sustrato.

7

La mayoría de las enzimas funcionan de manera óptima a cualquier temperatura y pH, ya que son muy estables.

8

Los cofactores y coenzimas son necesarios para que muchas enzimas realicen su función catalítica.

9

Las enzimas aumentan la energía de activación (Delta G) de una reacción para acelerarla.

10

La velocidad máxima de una reacción catalizada por enzimas (Vmax) se alcanza cuando todos los sitios activos están ocupados por el sustrato.

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