1
La catálisis enzimática se caracteriza por _______________ la energía de activación, lo que permite que la reacción ocurra a temperaturas más _______________.
2
La clasificación de las enzimas se organiza en ______________ grupos principales, donde las
transferasas son responsables de _____________.
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La teoría del estado estacionario asume que la concentración de __________________permanece constante y la tasa de formación de __________________ es despreciable.
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Los inhibidores acompetitivos actúan uniéndose al _______________, y este tipo de inhibición reduce tanto ______________ como la constante de Michaelis.
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RELACIONAR:
a.Inhibición competitiva
b.Inhibición no competitiva
c.Inhibición acompetitiva sustrato.
d.Inhibición por exceso de sustrato
1.El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato.
2.El inhibidor se une a un sitio diferente al sitio activo y no afecta la afinidad por el sustrato.
3.El inhibidor se une al sitio activo y compite con el sustrato.
4.Se da cuando una alta concentración de sustrato disminuye la actividad enzimática.
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a.Vmax
b.Km
c.Kcat
d.Kd
1.Velocidad máxima de la reacción.
2.Constante de disociación del complejo enzima-sustrato.
3.Concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de Vmax
4.Número de recambio catalítico.
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a.Método de King y Altman
b.Linealización de Michaelis-Menten
c.Ecuación de Hill
d.Representación de Dixon-Webb
1.Determinar la inhibición enzimática.
2.Analizar cooperatividad de proteínas.
3.Estudio de sistemas complejos en cinética enzimática.
4.Simplificar la determinación de parámetros cinéticos.
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a.pH extremo
b.Alta temperatura
c.Concentración de sustrato muy baja
d.Inhibidor no competitivo
1.Desnaturalización enzimática.
2.Velocidad de reacción baja.
3.Alteración de la actividad enzimática sin afectar Km
4.Pérdida de la estructura tridimensional.
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La especificidad de la acción enzimática depende principalmente de:
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Según la ecuación de Michaelis-Menten, cuando la concentración de sustrato es mucho mayor que Km, la velocidad de la reacción:
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En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une:
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La gráfica de Lineweaver-Burk es utilizada para:
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Indique cuál de los siguientes factores NO es un parámetro cinético de la cinética enzimática clásica:
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De las siguientes características, ¿cuál NO corresponde a las enzimas alostéricas?
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¿Cuál de los siguientes NO es un inhibidor enzimático?
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En el proceso de purificación enzimática, ¿cuál de los siguientes métodos NO se utiliza para medir la actividad específica?
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En el proceso de síntesis enzimática
1.Codificación genética
2.Traducción del ARN
3.Modificación postraduccional
4.Transporte de la enzima
Ordene las etapas en su secuencia lógica
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Ordene los siguientes pasos para la inmovilización enzimática:
1.Selección del soporte
2.Activación del soporte
3.Unión de la enzima
4.Evaluación de la actividad
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Ordene las etapas en el proceso de recuperación de enzimas:
1.Precipitación
2.Centrifugación
3.Filtración
4.Secado
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Organice los pasos para analizar el efecto del pH en la velocidad enzimática:
1.Preparación de diferentes soluciones tampón
2.Determinación de la actividad enzimática en cada pH
3.Medición de pH
4.Gráfica de actividad en función del pH
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La teoría del estado estacionario asume que la concentración de __________________permanece constante y la tasa de formación de __________________ es despreciable.
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El cofactor Coenzima A (CoA) se relaciona con la enzima:
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Las isoenzimas son aquellas formas de una enzima que provienen de _____________________ determinadas ______________________ en la secuencia de aminoácidos y no incluyen modificaciones postraduccionales de la secuencia o estructura
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Ordene los siguientes pasos del mecanismo de acción de una enzima, desde el inicio de la reacción hasta la liberación de los productos:
a. Liberación de los productos (P) del complejo enzima-producto (EP).
b. Unión del sustrato (S) al sitio activo de la enzima (E).
c. Conversión del sustrato en producto mientras está unido a la enzima.
d. Formación del complejo enzima-sustrato (ES).
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¿Cuál de las siguientes enzimas no requiere de ningún componente además del sustrato para su actividad?
a. Triosafosfato isomerasa
b. Piruvato cinasa
c. Carboxipeptidasa
d. Quimotripsina
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