Proteínas: Estructura Avanzada

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Cuestionario experto sobre estructura proteica.

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Pedro A Hernandez

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1	ITA 21 de Noviembre de 2025	% 100	02:53
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3	Pamela Méndez 21 de Noviembre de 2025	% 93	04:25

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Proteínas: Estructura Avanzada


Proteínas: Estructura AvanzadaVersión en línea Cuestionario experto sobre estructura proteica. por Pedro A Hernandez 1 ¿Cuál es la unidad básica de la estructura primaria de una proteína? a Número de plegamientos b Cadena polipeptídica completa c Secuencia de aminoácidos d Rama lateral de aminoácidos 2 La hélice alfa se estabiliza principalmente por qué tipo de enlace? a Puentes Schiff b Enlaces disulfuro entre cadenas c Interacciones iónicas d Enlaces de hidrógeno intral pivote entre C=O y N-H 3 La beta-hélice antiparalela difiere de la paralela en: a Solubilidad en agua b Presencia de disulfuro c Número de residuos por vuelta d Orden de las cadenas y patrones de H-bonding 4 ¿Qué estructura forma un giro de tres-4 residuos en proteínas? a Beta-turn (Giro beta) b Bucle beta c Rama gamma d Rama lateral alfa 5 Las proteínas globulares suelen presentar: a Solo motivos beta b Dominios compactos y variación en superficie c Pocas interacciones hidrofóbicas d Estructuras principalmente fibrilares 6 La estabilidad túnel en plegamiento está asociada a? a Disulfuro único b Mecanismos de dinámina y chaperonas c Fuerzas catiónicas estáticas d Interacciones puramente hidrofóbicas 7 ¿Qué define un dominio proteico? a Una región sin función b Módulo estructural compacto que se pliega independientemente c Un residuo único d Una sola hélice α 8 La estructura cuaternaria describe: a Conformación de una única cadena b Nivel de expresión génica c Interacciones entre subunidades de una proteína multimerica d Plegamiento in situ de un átomo 9 ¿Qué técnica proporciona datos de interacciones atómicas en 3D? a Espectrometría de masas b Electroforesis en gel c Espectroscopía IR d Difracción de rayos X 10 La desnaturalización altera: a La estructura tridimensional sin romper la secuencia b La composición de aminoácidos c La secuencia de aminoácidos d La emisión fluorescente intrínseca 11 Qué describe mejor la 'acidez de superficie' en proteínas? a Número de enlaces peptídicos b Distribución de cargas a lo largo de la superficie c Longitud de la cadena principal d Conformación de cadenas laterales 12 Los motivos o motivos estructurales son: a Cadenas laterales vacías b Partes de la cadena no estructurales c Patrones repetitivos de aminoácidos con función d Fragmentos de viento y agua 13 La estabilidad de estructuras β-sándwich suele depender de: a Interacciones H y apilamiento de láminas b Solo interacciones iónicas c Disulfuro único d Cargas netas aisladas 14 La espectroscopía de resonancia magnética nuclear (NMR) es útil para: a Estudiar estructuras en solución y dinámicas b Medir peso molecular exacto c Obtener densidad electrónica precisa d Detección de fósiles proteicos 15 La mal plegación proteica contribuye a: a Aumento de quejas de sabor b Disminución de peso molecular c Enfermedades relacionadas con agregados proteicos d Aumento de solubilidad renal

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por Pedro A Hernandez

¿Cuál es la unidad básica de la estructura primaria de una proteína?

La hélice alfa se estabiliza principalmente por qué tipo de enlace?

La beta-hélice antiparalela difiere de la paralela en:

¿Qué estructura forma un giro de tres-4 residuos en proteínas?

Las proteínas globulares suelen presentar:

La estabilidad túnel en plegamiento está asociada a?

¿Qué define un dominio proteico?

La estructura cuaternaria describe:

¿Qué técnica proporciona datos de interacciones atómicas en 3D?

La desnaturalización altera:

Qué describe mejor la 'acidez de superficie' en proteínas?

Los motivos o motivos estructurales son:

La estabilidad de estructuras β-sándwich suele depender de:

La espectroscopía de resonancia magnética nuclear (NMR) es útil para:

La mal plegación proteica contribuye a: