biocatalizadores, cinética enzimática y cofactores.(Actividad A)

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1	Dra. Ana Ysaura Garcia Vargas 1 de Diciembre de 2025	% 93	02:08

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biocatalizadores, cinética enzimática y cofactores.(Actividad A)


biocatalizadores, cinética enzimática y cofactores.(Actividad A)Versión en línea Responder con si y no por Ashley Valdez 1 En la cinética de Michaelis-Menten, la constante Km refleja la afinidad de la enzima por su sustrato. Sí No 2 Los biocatalizadores pueden modificar el equilibrio químico de la reacción a favor de los productos. Sí No 3 La presencia de un inhibidor competitivo aumenta la Km aparente sin modificar la Vmax. Sí No 4 Las coenzimas derivadas de vitaminas como NAD⁺ o FAD participan frecuentemente en reacciones de oxidación-reducción. Sí No 5 La desnaturalización de una enzima afecta su estructura y puede abolir su actividad catalítica. Sí No 6 Las enzimas son biocatalizadores que aumentan la velocidad de las reacciones químicas sin modificarse de manera permanente. Sí No 7 La enzima se une al sustrato formando un complejo enzima-sustrato que es esencial para la catálisis. Sí No 8 La temperatura y el pH no influyen en la actividad enzimática. Sí No 9 Un valor alto de Km indica que la enzima tiene una alta afinidad por el sustrato. Sí No 10 La energía de activación es la cantidad mínima de energía necesaria para que ocurra una reacción química Sí No 11 Algunas enzimas requieren modificaciones covalentes como fosforilación para activarse o desactivarse Sí No 12 La velocidad máxima (Vmax) se alcanza cuando todas las moléculas de enzima están unidas a sus sustratos. Sí No 13 Las enzimas son específicas para sus sustratos debido a la complementariedad de forma entre ellos. Sí No 14 Todas las enzimas son exclusivamente de naturaleza proteica, sin excepción Sí No 15 Los cofactores pueden ser iones metálicos o moléculas orgánicas no proteicas llamadas coenzimas. Sí No

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por Ashley Valdez

En la cinética de Michaelis-Menten, la constante Km refleja la afinidad de la enzima por su sustrato.

Los biocatalizadores pueden modificar el equilibrio químico de la reacción a favor de los productos.

La presencia de un inhibidor competitivo aumenta la Km aparente sin modificar la Vmax.

Las coenzimas derivadas de vitaminas como NAD⁺ o FAD participan frecuentemente en reacciones de oxidación-reducción.

La desnaturalización de una enzima afecta su estructura y puede abolir su actividad catalítica.

Las enzimas son biocatalizadores que aumentan la velocidad de las reacciones químicas sin modificarse de manera permanente.

La enzima se une al sustrato formando un complejo enzima-sustrato que es esencial para la catálisis.

La temperatura y el pH no influyen en la actividad enzimática.

Un valor alto de Km indica que la enzima tiene una alta afinidad por el sustrato.

La energía de activación es la cantidad mínima de energía necesaria para que ocurra una reacción química

Algunas enzimas requieren modificaciones covalentes como fosforilación para activarse o desactivarse

La velocidad máxima (Vmax) se alcanza cuando todas las moléculas de enzima están unidas a sus sustratos.

Las enzimas son específicas para sus sustratos debido a la complementariedad de forma entre ellos.

Todas las enzimas son exclusivamente de naturaleza proteica, sin excepción

Los cofactores pueden ser iones metálicos o moléculas orgánicas no proteicas llamadas coenzimas.