Enzimas: Verdadero o Falso

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Quiz corto de conceptos enzimáticos

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Maria Avila

República Dominicana

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Top 10 resultados

#	Jugador	Acierto	tiempo
1	Dra. Ana Ysaura Garcia Vargas 1 de Diciembre de 2025	% 100	02:07
2	Maria Avila 29 de Octubre de 2025	% 72	02:06

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Enzimas: Verdadero o Falso


Enzimas: Verdadero o FalsoVersión en línea Quiz corto de conceptos enzimáticos por Maria Avila 1 La especificidad enzimática implica que una enzima cataliza todas las reacciones posibles sin importar el sustrato. Yes No 2 La cinética de Michaelis-Menten describe una relación hiperbólica entre velocidad y [S]. Yes No 3 Todas las enzimas funcionan mejor en pH extremadamente ácido (pH 2). Yes No 4 El estado de transición de los sustratos se une a los sitios activos. Yes No 5 Un Km bajo indica alta afinidad de la enzima por el sustrato. Yes No 6 Las ligasas catalizan la ruptura de enlaces, no la formación de nuevos enlaces. Yes No 7 La velocidad inicial de una reacción enzimática es independiente de la concentración del sustrato. Yes No 8 Las coenzimas actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales. Yes No 9 Las enzimas actúan como catalizadores y no se consumen en las reacciones habituales. Yes No 10 La velocidad de una reacción enzimática es lineal con la concentración de sustrato para toda la curva de Michaelis-Menten. Yes No 11 La curva de saturación de la enzima nunca llega a una velocidad máxima. Yes No 12 Las enzimas se degradan y deben reemplazarse después de cada reacción. Yes No 13 Las ribozimas son enzimas de origen ARN. Yes No 14 Las holoenzimas son enzimas intactas con cofactores unidos. Yes No 15 Las apoenzimas necesitan un cofactor para actuar en la catálisis. Yes No 16 Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones. Yes No 17 Las transferasas transfieren grupos moleculares entre moléculas. Yes No 18 Las enzimas no obedecen las leyes de la termodinámica. Yes No

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Enzimas: Verdadero o FalsoVersión en línea

por Maria Avila

La especificidad enzimática implica que una enzima cataliza todas las reacciones posibles sin importar el sustrato.

La cinética de Michaelis-Menten describe una relación hiperbólica entre velocidad y [S].

Todas las enzimas funcionan mejor en pH extremadamente ácido (pH 2).

El estado de transición de los sustratos se une a los sitios activos.

Un Km bajo indica alta afinidad de la enzima por el sustrato.

Las ligasas catalizan la ruptura de enlaces, no la formación de nuevos enlaces.

La velocidad inicial de una reacción enzimática es independiente de la concentración del sustrato.

Las coenzimas actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales.

Las enzimas actúan como catalizadores y no se consumen en las reacciones habituales.

La velocidad de una reacción enzimática es lineal con la concentración de sustrato para toda la curva de Michaelis-Menten.

La curva de saturación de la enzima nunca llega a una velocidad máxima.

Las enzimas se degradan y deben reemplazarse después de cada reacción.

Las ribozimas son enzimas de origen ARN.

Las holoenzimas son enzimas intactas con cofactores unidos.

Las apoenzimas necesitan un cofactor para actuar en la catálisis.

Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones.

Las transferasas transfieren grupos moleculares entre moléculas.

Las enzimas no obedecen las leyes de la termodinámica.