Bioquimica Enzimas

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Bioquimica Enzimas

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Chiluiza Santamaria Bryan Sebastian

Ecuador

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1	Chiluiza Santamaria Bryan Sebastian 16 de Julio de 2025	% 100	00:59
2	CARLOS 16 de Julio de 2025	% 100	01:03
3	Sol Echeverría 16 de Julio de 2025	% 100	01:27
4	RODNEY 16 de Julio de 2025	% 100	01:41
5	CARLOS 16 de Julio de 2025	% 100	02:08
6	CARLOS 16 de Julio de 2025	% 90	02:24
7	RODNEY 16 de Julio de 2025	% 90	03:32

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Bioquimica Enzimas


Bioquimica EnzimasVersión en línea Bioquimica Enzimas por Chiluiza Santamaria Bryan Sebastian 1 ¿Cuál de las siguientes opciones describe un error conceptual sutil respecto a la especificidad enzimática? a La especificidad absoluta implica que una enzima puede reconocer múltiples isómeros de un mismo sustrato. b La especificidad de grupo permite a una enzima actuar sobre distintos compuestos con un mismo tipo de enlace. c La especificidad de acción se refiere al tipo de reacción catalizada independientemente del sustrato. d La estereoespecificidad se refiere a la quiralidad de las proteínas enzimática 2 ¿Qué es una holoenzima? a Una holoenzima carece de grupo prostético y no es catalíticamente activa. b La holoenzima representa una enzima activa que aún no ha desplegado su unidad catalítica activa. c La holoenzima está formada por la apoenzima unida a su cofactor, conformando la unidad catalítica activa. d La holoenzima posee afinidad por el sustrato en presencia de inhibidores competitivos. 3 ¿Cuál es la principal limitación técnica de la ecuación de Michaelis-Menten en la descripción de sistemas enzimáticos industriales complejos? a No considera la reversibilidad de la formación de productos. b Asume un exceso de sustrato y condiciones constantes, lo cual no refleja procesos enzimáticos en flujo continuo. c Ignora el papel de la temperatura en la afinidad enzima-sustrato. d Supone la formación inmediata del complejo enzima-producto. 4 En el caso de una enzima que actúa sobre un grupo de péptidos con enlaces similares, ¿cómo se clasifica técnicamente su especificidad? a Especificidad absoluta b Especificidad de acción c Especificidad de grupo d Especificidad de sitio 5 Desde el punto de vista molecular, ¿por qué una mutación en un aminoácido de fijación puede afectar la especificidad sin afectar la catálisis? a Porque los aminoácidos de fijación determinan la conformación del producto b Porque los aminoácidos de fijación están involucrados en la hidrólisis del enlace del sustrato c Porque son responsables del posicionamiento del sustrato dentro del sitio activo d Porque los aminoácidos de fijación no son esenciales para la estructura de la enzima 6 ¿Cuál es el fundamento técnico del pardeamiento enzimático en frutas, y qué enzima está directamente implicada? a Reacción de Maillard, catalizada por la amilasa b Oxidación de polifenoles, catalizada por polifenoloxidasa c Reducción de antocianinas, catalizada por lactasa d Oxidación de lípidos, catalizada por lipasa 7 Respecto al uso de enzimas como indicadores de calidad en alimentos, ¿qué propiedad permite esta aplicación? a Su dependencia de cofactores para activarse b Su inestabilidad frente a la presencia de inhibidores c Su alta sensibilidad a condiciones ambientales como temperatura o pH d Su capacidad para formar complejos covalentes irreversibles 8 ¿Por qué las reacciones enzimáticas tienen una mayor especificidad y menor producción de subproductos en comparación con la catálisis química? a Por el uso exclusivo de cofactores metálicos específicos. b Porque los sitios activos permiten la unión múltiple de diferentes sustratos. c Por la disposición precisa de residuos aminoacídicos en el sitio activo. d Porque las enzimas toleran mejor condiciones de alta temperatura. 9 ¿Cuál es una consecuencia directa de la quiralidad de las enzimas sobre su especificidad? a Pueden actuar solo en medios acuosos y neutros. b Forman complejos reversibles con cualquier isómero del sustrato. c Poseen sitios activos asimétricos que permiten la estereoespecificidad. d Catalizan indistintamente compuestos D- y L- debido a su estructura terciaria. 10 Desde el punto de vista catalítico, ¿cuál característica de las enzimas permite que actúen en condiciones suaves (temperatura, presión y pH) a diferencia de los catalizadores químicos? a Su estructura terciaria permite tolerar temperaturas superiores a 100 °C sin desnaturalizarse. b La formación de complejos irreversibles con el sustrato impide efectos térmicos adversos. c La especificidad de sustrato reduce la necesidad de energía de activación bajo condiciones fisiológicas. d Las enzimas requieren cofactores metálicos que aumentan la entalpía de activación. Explicación 1 Falso: la especificidad absoluta significa que la enzima actúa sobre un único sustrato específico, no sobre varios isómeros. 2 La apoenzima sola no es funcional hasta que se une al cofactor y forma la holoenzima. 3 Es un modelo idealizado, no siempre aplicable en condiciones industriales reales. 4 Actúa sobre sustratos con un grupo funcional o estructura similar, como ciertos péptidos. 5 El aminoácido no cataliza directamente, pero al cambiar el acomodo del sustrato, afecta su reconocimiento. 6 Proceso típico en manzanas, plátanos, etc., que produce melaninas al oxidarse los fenoles. 7 Permiten detectar cambios leves en el entorno que indican pérdida de calidad. 8 Esto permite que la enzima acomode el sustrato de forma específica y evite reacciones no deseadas. 9 Solo actúan sobre una forma isomérica del sustrato (D o L), no ambas. 10 Gracias a la afinidad específica enzima-sustrato, las enzimas disminuyen la energía de activación, permitiendo la reacción a temperatura y presión normales (a diferencia de los catalizadores químicos).

Puedes integrar el juego en un LMS compatible con LTI 1.1 o LTI 1.3 como Canvas, Moodle, o Blackboard. De esta manera podrás guardar las puntuaciones automáticamente en el libro de calificaciones de esa plataforma.

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por Chiluiza Santamaria Bryan Sebastian

¿Cuál de las siguientes opciones describe un error conceptual sutil respecto a la especificidad enzimática?

¿Qué es una holoenzima?

¿Cuál es la principal limitación técnica de la ecuación de Michaelis-Menten en la descripción de sistemas enzimáticos industriales complejos?

En el caso de una enzima que actúa sobre un grupo de péptidos con enlaces similares, ¿cómo se clasifica técnicamente su especificidad?

Desde el punto de vista molecular, ¿por qué una mutación en un aminoácido de fijación puede afectar la especificidad sin afectar la catálisis?

¿Cuál es el fundamento técnico del pardeamiento enzimático en frutas, y qué enzima está directamente implicada?

Respecto al uso de enzimas como indicadores de calidad en alimentos, ¿qué propiedad permite esta aplicación?

¿Por qué las reacciones enzimáticas tienen una mayor especificidad y menor producción de subproductos en comparación con la catálisis química?

¿Cuál es una consecuencia directa de la quiralidad de las enzimas sobre su especificidad?

Desde el punto de vista catalítico, ¿cuál característica de las enzimas permite que actúen en condiciones suaves (temperatura, presión y pH) a diferencia de los catalizadores químicos?

Explicación