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Proteinas 3

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Interacciones que mantiene la estructura terciaria.

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Proteinas 3

Interacciones que mantiene la estructura terciaria.

Yarin Balderas
1

hidrógeno entropía proteínas hidrófobos ligandos moléculas proteínico entropía polipéptido

Al plegarse un , los grupos R
se acercan debido a que son excluidos del agua . Luego , las de agua
muy ordenadas en cubiertas de solvatación se liberan del interior , aumentando
el desorden ( ) de las moléculas de agua . La variación de favorable es una fuerza impulsora fundamental en el plegamiento . Es
importante resaltar que unas pocas moléculas de agua permanecen en el centro
de las plegadas , donde cada una forma hasta cuatro enlaces por puente de con el esqueleto del polipéptido . La estabilización aportada por
las pequeñas moléculas de agua ? estructural ? puede liberar al polipéptido de sus
interacciones internas . Se piensa que el aumento resultante de la estabilidad de la
cadena polipeptídica tiene un cometido crítico en la unión de moléculas llamadas
ligandos a sitios específi cos . La unión a es una función importante de
las proteínas .